신경계통내 퓨린염기 대사효소의 하나인 guanine aminohydrolase (GAH)는 최근 동정된 SAP102 관련단백인 p51-nedasin 과 유사한 아미노산 배열을 지니고 있음이 입증되었다. Nedasin은 신경세포의 세포체내에서 SAP102와 결합함으로써 NMDA수용체2B (NR2B)의 clustering을 조절하며 신경연접의 구조형성에 관여하는 것으로 알려져 있다. 본 연구에서는 GAH와 SAP102의 연관성을 알아보기 위하여 흰쥐의 망막에서 GAH와 SAP102 및 NR2B의 분포를 면역조직화학적 방법을 이용하여 관찰하였다. 이 결과 망막의 신경절세포층과 속얼기층, 속핵층, 바깥얼기층 및 색소세포층에서 GAH 및 SAP102의 염색성을 관찰할 수 있었으며, 신경절세포와 수평세포, 무축삭세포 및 색소세포내에서 이들이 공존하는 것으로 관찰되었다. 또한 속얼기층과 바깥얼기층의 신경섬유들에서 관찰된 SAP102와 NMDA2B 수용체의 분포양상은 유사한 것으로 나타났다. 따라서 특정한 망막 신경세포의 세포체내 GAH와 SAP102의 구조적인 연관성을 확인할 수 있으며, GAH가 세포체내에서의 SAP102와의 관계를 통하여 신경연접 부위에서 NMDA수용체의 구조형성 조절에 관여할 것으로 생각할 수 있다.
Guanine aminohydrolase (GAH), one of purine metabolizing enzymes rich in the nervous system was proved to have identical amino acid sequence to a recently identified novel protein p51-nedasin, NE-dlg/SAP102-associated protein. Nedasin has been reported to localize at neuronal cell bodies and binds to SAP102, so it might have a role in modulating NMDA receptor 2B clustering of SAP102 or synaptic organization in neuronal cells. In this study, we localize GAH and SAP102 in rat retina using immunohistochemical method. Immunoreactivities are detected for both GAH and SAP102 in ganglion cell layer, inner plexiform layer, inner nuclear layer, outer plexiform layer and pigment layer. They seemed to be colocalized in ganglion cells, amacrine cells, horizontal cells and pigment cells. The staining profile for SAP102 is almost identical with NMDA receptor 2B mainly in fibrous elements in both the inner and outer plexiform layer. Our results support the possibility of close structural relationship between GAH and SAP102 in specific retinal cells and GAH involvement in synaptic organization association with SAP102 in the rat retina.
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