우유 유청단백질 중 알파-락트알부민과 베타-락토글로블린의 이화학적 및 기능적 특성

Physicochemical and Functional Properties of α-lactalbumin and β-lactoglobulin of Bovine whey Protein

유청 단백질의 주요 성분인 알파-락트알부민과 베타락토글로블린의 아미노산 서열, 결합상태, 소수성 등의 측성들은 활발한 연구에 힘입어 비교적 잘 규명되어져 있다. 이 단백질들의 생리학적 및 기능적 역할은 부분적으로 밝혀졌으나 더 많이 연구되어야 할 것이다. 특히 알파-락트알부민 및 그 분해물인 펩타이드류의 항균, 항질병, 항암 효과들에 관련된 연구들과 이용 가능성이 기대된다. 특정한 화학적 조건에서 단백질들이 열처리될 때 이들의 거동에 관한 이해는 구조와 기능의 상호 관계를 조절하는데 이용될 수 있다. 이 유청 단백질들의 열처리시 반응하는 기작들도 보다 세계적으로 연구 응용될 수 있도록 해야 할 것이다. 알파-락트알부민과 베타-락토글로블린을 75℃ 이상에서 가열할 경우 생성되는 복합체 또는 응집물의 형태적 특성에 관한 규명이 수행되어야 할 것으로 사료된다. 이 유청 단백질들의 반응성은 화학 구조, 열처리 온도 및 시간, pH, 첨가물 등에 의해 다양하므로 식품에 적용할 경우 가능성들이 합리적으로 조절되도록 해야 한다.

This review covers selected physicochemical and functional properties of α-lactalbumin and β-lactoglobulin. An understanding of chemical structure, heat stability, conformational changes of the two major whey proteins is important to utilize for better dairy products and food ingredients. β-Lactoglobulin is more reactive and sensitive during heat treatment than α-lactalbumin due to a free sulfhydryl residue, which catalyzes formation of intermolecular disulfide bonds. The molecular mechanism of thermal interaction of individual and mixed proteins during processing, cooking and storage should be more systematically elucidated. Interactions between α-lactalbumin and β-lactoglobulin upon heating milk affect the extent of α-lactalbumin denaturation and aggregation. The functional properties of the two proteins are strongly influenced hy pH, ionic composition, chemical structure, surface hydrophobicity and amino acid residue.