Hafnia alvei Aspartase의 시간 의존적 반응속도에 의한 입체성 활성제 자리 연구

Allosteric Activator Site Study by Time Dependent Kinetic Behavior of Aspartase from Hafnia alvei

Hafnia alvei aspartase 효소는 아미노화 반응이 일어나는 동안에 lag가 일어나는 것을 관측 하였다. 낮은 pH에서는 lag가 짧아지고 높은 pH에서는 긴 lag가 나타났다. 또한 온도가 높아지면 lag가 짧아지고 온도가 낮아지면 lag가 길어졌다. 아미노화 반응의 생성물인 L-aspartate와 구조적 유사체들인 D-aspartate 그리고 α-methyl-DL-aspartate는 아미노화 반응과 탈아미노화 반응에 활성 효과를 일으켰다. 이들 유사체들 중 한가지를 반응 혼합물에 첨가 시켰을 때 그들의 농도에 따라 lag와 비선형성이 감소 하는 것이 관측 되었다. 이러한 결과는 유사체들이 활성화 자리 이외에 효소의 allosteric activator site에 결합하는 것으로 사료된다.

A time lag was observed during the amination reaction of Hafnia alvei aspartase. The time lag was shortened at lower pH, but lengthened at higher pH. Also, the time lag was shortened at higher temperature, lengthened at lower temperature. L-aspartate, D-aspartate and α-methyl-DL-aspartate markedly revealed the activating effects. The time lag and the nonlinear kinetics were eliminated when one of these effectors was added in the reaction mixture. These results suggest that these effectors occupy a distant allosteric activator site apart from active site.