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학술저널

고양이 회장 평활근의 수축력에 미치는 Vanadate와 Ouabain의 작용

Effect of Vanadate and Ouabain on the Contractile Response of Cat Ileal Muscle

Vanadate의 회장 평활근에 대한 수축작용이 Na-K-ATPase를 억제하기 때문인지를 구명하기 위하여 Na-K-ATPase를 억제하는 ouabain과의 작용의 차이를 관찰한 결과 다음과 같은 결론을 얻었다. 1) Ouabain에 의해 나타나는 수축은 2중 peak를 나타내었으나 vanadate 의해서는 단일 Peak만을 보였다. 2) Ouabain에 의한 수축은 atropine(2 X 10<sup>-6</sup>M)에 의해 강력하게 억제되었으나 vanadate의 작용은 영향을 받지 않았다. 3) Ouabain에 의한 수축은 vanadate에 비해 외부의 Ca<sup>++</sup>농도 및 Ca-길항제에 대해 민감하게 영향을 받았다. 4) 용액내 Na<sup>+</sup>이 없을때 혹은 고농도의 K<sup>+</sup>존재하에서 ouabain에 의한 수축반응은 거의 나타나지 않았으나 vanadate에 의한 수축은 영향을 받지 않았다. 5) Vanadate에 의한 수축은 ouabain 존재시에 더욱 증가되었다. 6) 3시간동안 incubation한 결과 vanadate는 ouabain과 달리 세포내 Na<sup>+</sup>의 농도에 영향을 미치지 못하였다. 이상의 결과로 보아 ouabain과 vanadate는 서로 다른 기전에 의해 회장 평활근에서 수축반응을 유발시키는 것으로 추측된다.

Vanadate is a potent inhibitor of Na-K-ATPase. Ouabain, the another specific inhibitor of Na-K-ATPase, induces the contraction in cardiac muscle and smooth muscle. But, some investigators observed the discrepancies between vanadate and ouabain-induced contraction in cardiac muscle. The difference of vanadate and ouabain-induced contraction was investigated in the cat ileal smooth muscle. The following results were obtained. 1) Ouabain-induced contraction was biphasic, but vanadate-induced contraction had one peak. 2) Atropine inhibited ouabain¡¤induced contraction, but did not inhibit vanadate-induced contraction. 3) Changes in external Ca<sup>++</sup>concentration or Ca<sup>++</sup> antagonists had a greater influence on the contraction induced hy vanadate than by ouabain. 4) Removal of Na<sup>+</sup> from incubation medium and high K<sup>+</sup> abolished ouabain-induced contraction, but had no effect on vanadate-induced contraction. 5) Vanadate-induced contraction was potentiated in the presence of ouabain. 6) After 3 hrs incubation with vanadate, there was no change in intracellular Na<sup>+</sup> concentrations in contrast with ouabain. These results suggest that vanadate contracts ileal smooth muscle through the mechanism different from ouabain, and this is independent of the inhibition of Na-K-ATPase activity.

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